狂牛病、スクレイピー、クロイツフェルト・ヤコブ病などのいわゆるプリオン病の原因物質と言われるプリオンタンパク質PrPは、アミノ酸配列が同じでありながら異なる立体構造をとるisoformが存在しており、正常な立体構造をとっているものPrPCは生体内に元来存在しているが、その機能は明らかになっていない。しかしながら、この正常な立体構造がミスフォールドを起こして異常な構造のisoformとなることにより、アミロイド化・難溶化し、プリオン病の原因となる。しかしながら、これらのプリオン病を生体分子がどのように引き起こすかは明らかになっていない。 PrPCのmonomer形態の立体構造の一部がNMRによって決定されて以来、分子動力学シミュレーションによりその構造転移プロセスの研究が為されてきた。しかしながら、これらの研究は、プリオン病を引き起こされるとされる構造全体ではなく、NMRにより構造決定された部位のみであったり、3ns程度の短い時間のシミュレーションしか行っていなかったりした。近年、PrPCの構造転移にはdimerizationが重要なステップとなるという報告がなされてきており、Knausらが2001年にX線結晶解析により決定したdimerの諸性質を知ることは非常に重要である。我々は、世界ではじめてdimer形態のPrPC の分子動力学シミュレーションを構造転移の原因となる様々な条件（acidic pH, D178Nなど）で行った。
参考
M.Sekijima et al.: Biophysical Journal, 85, 1176-1185 (2003).
M. Sekijima, C. Motono, S. Yamasaki, K. Kaneko, and Y. Akiyama, "Molecular dynamics simulation of dimeric and monomeric forms of human prion protein (HuPrP): Insight into dynamics and properties" Biophysical Journal, accepted.
Sekijima, M., Takasaki, S., Nakamura, S., and Shimizu, K. : "Automatic Improvement of Scheduling Policies in Parsley Parallel Programming Environment", Proceedings of Fourteenth IASTED International Conference on Parallel and Distributed Computing and Systems (PDCS 2002), pp.380-385 (2002).
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